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细胞骨架

细胞骨架（英语：Cytoskeleton）一般是指细胞内细胞质中的由蛋白质构成的纤维的网络结构。它是一个动态结构，其中有一部分是不断的被破坏，更新或新建的[1]，有些细胞可以通过骨架的破坏和重建运动（尺蠖运动）。

真核生物细胞骨架。肌动蛋白微丝被显示成红色，微管被显示成绿色，细胞核被显示成蓝色。
细胞生物学
动物细胞
动物细胞的基本结构：
  1. 核仁
  2. 细胞核
  3. 核糖体
  4. 囊泡
  5. 粗面内质网
  6. 高尔基体
  7. 细胞骨架
  8. 光面内质网
  9. 线粒体
  10. 液泡
  11. 胞质溶胶
  12. 溶酶体
  13. 中心体
  14. 细胞膜

在生命的所有生物领域（古菌，细菌，真核生物）的细胞里都有细胞骨架被发现（特别是在所有真核细胞，包括人类，动物和植物细胞，甚至于噬菌体中都有细胞骨架被发现）。不同生物体的细胞骨架系统是由相似的蛋白质组成。但是，细胞骨架的结构，功能和动态行为可以是非常不同的，这取决于生物体和细胞类型。[1][2]类似地，在同一细胞类型内细胞骨架的结构，动态行为和功能可以通过与其他蛋白质和网络的以前的历史关联发生变化。[3]

细胞骨架的发现较晚，主要是因为一般电子显微镜制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到20世纪60年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。真核细胞借以维持其基本形态的重要结构，被形象地称为细胞骨架，它通常也被认为是广义上细胞器的一种。

细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动，如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞（白血球）的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。

通过细胞骨架运行的一个大规模的例子是肌肉收缩。在肌肉收缩期间，肌肉的每一个细胞内肌球蛋白分子马达在并行肌动蛋白微丝上集体产生力量。这个行动收缩肌肉细胞，并通过在许多肌肉细胞的同步过程，收缩整个肌肉。

真核细胞骨架

 
小鼠胚胎成纤维细胞的肌动蛋白细胞骨架（鬼笔环肽染色）

微管

 
凝胶固着细胞的微管
主条目：微管

微管可在所有哺乳类动物细胞中存在，除了红细胞（红血球）外，所有微管均由约55kDa的α及β微管蛋白组成。它们正常时以异二聚体形式存在。并以头尾相连的方式聚合，形成微管蛋白原纤维（protofilament），一般由13根这样的原纤维构成一个中空的微管，直径22~25nm。少数变异的微管如线虫等所有的则有其他数目的原纤维。微管确定膜性细胞器（membrane-enclosed organelle）的位置和作为膜泡运输的导轨。微管是细胞骨架的架构主干，并也是某些胞器的主体，例如中心粒就是由9组3联微管组成的构造，而真核生物的纤毛与鞭毛也是由以微管为9+2结构，即由9个二联微管和一对中央微管构成，其中二联微管由AB两个管组成，A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成，两者共用5条。A管对着相邻的B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。基体的微管组成为9+0，并且二联微管被三联微管所取代，结构类似于中心粒。组成的轴丝（axoneme）为主体。

从各种组织中提纯微管蛋白可以发现还存在一些其他蛋白成分（5%-20%），称之谓微管相关蛋白。这些蛋白具有组织特异性，表现出从相同αβ二聚体聚合形成的微管具有独特的性质，已从人类不同组织中发现了多种α及β微管蛋白，并追踪微管基因表现出部分基因家族，某些基因被认为是编码独特的微管蛋白。

微管形成的有些结构是比较稳定的，是由于微管结合蛋白的作用和酶修饰的原因。如神经细胞轴突、纤毛和鞭毛中的微管纤维。大多数微管纤维处于动态的聚合和灾变（一种突然的，迅速的，一般不可逆转的分解）状态，这是实现其功能所必需的性质（如纺锤体）。与秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上，并阻止其他微管蛋白单体继续添加，进而破坏纺锤体的结构，长春花碱具有类似的功能。紫杉酚（taxol），能促进微管的聚合，并使已形成的微管稳定，然而这种稳定性会破坏微管的正常功能。这些药物可以利用破坏微管功能以阻止细胞分裂，成为癌症治疗的新希望。重水亦有阻止微管解聚而破坏微管功能之作用，但其机理在于完全排除了所需的微量普通水。这需要连续几天摄入完全是重水的水，因而实用价值不大。重水本身对细胞并无毒害。

在人类至少发现两种明显区别的α-微管蛋白及三种明显区别的β-微管基因，它们产生具有特定功能的微管蛋白mRNA，由于这些编码在结构组分上十分近似蛋白质分子，在不同组织存在多少特异性的具有差异表达的微管蛋白亚型，尚待深入研究。

除了α-与β-微管蛋白有编码相似的不同变异型，近几年来又发现了多种编码差异更大的新的微管蛋白，形成不同的基因家族。其中γ微管蛋白位于细胞内的微管组织中心（microtubule organizing center, MTOC），是用以提供α及β微管蛋白进行聚合反应形成微管的起始核心。而δ与ε则被认为与中心粒的结构与形成有关。其他尚有η, ζ, θ等等多种变异，不过通常仅存在少数几种真核单细胞生物如原虫或纤毛虫里，可能跟这些生物独特的结构与生理习性有关，进一步详情仍待研究。

微丝

主条目：微丝

微丝也普遍存在于所有真核细胞中，是一个实心状的纤维，一般细胞中含量约占细胞内总蛋白质的1%-2%，但在活动较强的细胞中可占20%-30%。在一般细胞主要分布于细胞的表面，直接影响细胞的形状。微丝具有多种功能，在不同细胞的表现不同，在肌细胞组成粗肌丝、细肌丝，可以收缩（收缩蛋白），在非肌细胞中主要起支撑作用、非肌性运动和信息传导作用。

微丝主要由肌动蛋白构成，和一种分子马达蛋白肌球蛋白一起作用，使细胞运动。它们参与细胞的变形虫运动、植物细胞的细胞质流动与肌肉细胞的收缩：

植物细胞的细胞质流动

微丝中的肌动蛋白与肌球蛋白在细胞质形成三维的网路体系。肌动蛋白位于外质，肌球蛋白位于内质。肌球蛋白连结著细胞质颗粒，由ATP供给能量，肌球蛋白与细胞质颗粒的结合体沿著actin filament滑动，从而带动整个细胞质的环流。

变形虫运动

变形虫运动（英语：Amoeboid movement）（阿米巴运动）是肌肉细胞的收缩。如同微管蛋白，肌动蛋白的基因组成一个蛋白质超家族，并组成多种极为相似的结构。例如，各种肌肉细胞有不同的肌动蛋白：

  1. 骨骼肌的条纹纤维；
  2. 心肌的条纹纤维；
  3. 血管壁的平滑肌；
  4. 胃肠道壁的平滑肌。它们在氨基酸组分上有微小的差异（大约在400个氨基酸残基序列中有4-6个变异），在肌肉与非肌细胞中都还存在β及γ肌动蛋白，它们与具有横纹的α肌动蛋白可有25个氨基酸的差异。

含ATP的G-肌动蛋白单体可聚合为含ADP的呈纤维状的F-肌动蛋白，它们可由Mg2+及高浓度的K+或Na+诱导而聚合，聚合后ATP水解为ADP及C-肌动蛋白ADP单体，组成F-肌动蛋白。在骨骼肌的细肌丝（thin filament，由肌动蛋白构成）与粗肌丝（thick filament，由肌球蛋白构成）相互作用而使肌肉收缩（肌球蛋白可以起作肌动蛋白激活的ATP酶的作用）。肌球蛋白也存在于哺乳动物的非肌细胞中（但以非聚合状态存在）。


中间纤维

 
显微镜下的细胞内角蛋白丝
主条目：中间纤维和中间丝

细胞骨架的第三种纤维结构称中等纤维或中间纤维，又称中间丝，为中空的骨状结构，直径介于微管和微丝之间，其化学组成比较复杂，在不同细胞中，成分变化较大。中间纤维使细胞具有张力和抗剪切力。中间纤维有共同的基本结构，即构建成一个中央α螺旋杆状区，两侧则是大小和化学组成不同的端区。端区的多样性决定了中间纤维外形和性质的差异和特异性。

以上这些结构单元并非是一成不变的，而是随细胞的生命活动而呈现高度的动态性，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。

其他蛋白

不仅如此，细胞骨架还包含有很多结构单元的附属蛋白质，比如：

与微丝相互作用的蛋白

与微管相互作用的蛋白

广义的细胞骨架还包括核骨架（nucleoskeleton）、核纤层和细胞外基质，形成贯穿于细胞核、细胞质至细胞外的一体化网络结构。

原核细胞骨架

主条目：原核细胞骨架

细胞骨架曾经被认为是仅仅是真核细胞的特征，但同源的真核细胞骨架所有主要蛋白在原核细胞已被发现。[4]虽然进化关系是如此遥远，他们从蛋白质序列比较单独不是显而易见，它们的三维结构和类似的功能，在维持细胞形状和极性的相似度提供了强有力的证据表明，真核的和原核的细胞骨架是真正同源的。[5]但是，细菌细胞骨架中的某些结构可能还没有被识别。[6]

FtsZ

FtsZ是第一个被发现的原核细胞骨架蛋白，组装在接下来会发生细胞分裂，形成隔板的Z-环上，类似真核生物的肌动蛋白-肌球蛋白收缩环。[7]

参看

参考资料

  1. ^ 1.0 1.1 Alberts, Bruce; et al. Molecular Biology of the Cell 5th. New York: Garland Science. 2008. ISBN 978-0-8153-4105-5. 
  2. ^ Wickstead B, Gull K. The evolution of the cytoskeleton. Journal of Cell Biology. 2011, 194 (4): 513–525. doi:10.1083/jcb.201102065. 
  3. ^ Fletcher DA, Mullins D. Cell mechanics and the cytoskeleton. Nature. 2010, 463 (7280): 485–92. PMC 2851742  . PMID 20110992. doi:10.1038/nature08908. 
  4. ^ Shih YL, Rothfield L. The bacterial cytoskeleton. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2006, 70 (3): 729–54. PMC 1594594  . PMID 16959967. doi:10.1128/MMBR.00017-06. 
  5. ^ Michie KA, Löwe J. Dynamic filaments of the bacterial cytoskeleton (PDF). Annu. Rev. Biochem. 2006, 75: 467–92. PMID 16756499. doi:10.1146/annurev.biochem.75.103004.142452. （原始内容 (PDF)存档于2006-11-17）. 
  6. ^ Briegel A, Dias DP, Li Z, Jensen RB, Frangakis AS, Jensen GJ. Multiple large filament bundles observed in Caulobacter crescentus by electron cryotomography. Mol. Microbiol. October 2006, 62 (1): 5–14. PMID 16987173. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05355.x. 
  7. ^ Bi, E.; Lutkenhaus, J. FtsZ ring structure associated with division in Escherichia coli. Nature. 1991, 354 (6349): 161–164. PMID 1944597. doi:10.1038/354161a0. 

外部链接

 
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