碳酸酐酶
碳酸酐酶（英语：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又称碳酸脱水酶（英语：carbonate dehydratases），为催化二氧化碳/水与碳酸间转换的酵素[1]，可维系血液中的酸碱平衡与二氧化碳的运输[2]。此类酵素的活性位点通常有一个锌离子，因而属于金属蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，锌离子与三个组氨酸的咪唑螯合[3]。
| 碳酸酐酶 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
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| 人类碳酸酐酶II的结构，中央为一锌离子 | |||||||
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| 识别码 | |||||||
| EC编号 | 4.2.1.1 | ||||||
| CAS号 | 9001-03-0 | ||||||
| 数据库 | |||||||
| IntEnz | IntEnz浏览 | ||||||
| BRENDA | BRENDA入口 | ||||||
| ExPASy | NiceZyme浏览 | ||||||
| KEGG | KEGG入口 | ||||||
| MetaCyc | 代谢路径 | ||||||
| PRIAM | 概述 | ||||||
| PDB | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| 基因本体 | AmiGO / EGO | ||||||
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| 碳酸酐酶（真核生物） | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 鉴定 | |||||||||
| 标志 | Carb_anhydrase | ||||||||
| Pfam | PF00194（旧版） | ||||||||
| InterPro | IPR001148 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00146 | ||||||||
| SCOP | 1can / SUPFAM | ||||||||
| 膜蛋白数据库 | 333 | ||||||||
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碳酸酐酶可催化以下反应：
- CO2 + H2O H
2CO
3 H+ + HCO−
3
- H+ + HCO−
3 H
2CO
3 CO2 + H2O
种类
碳酸酐酶有α、β、γ、δ与ζ等五大类，不同类别碳酸酐酶的氨基酸序列无显著相似，应是趋同演化的结果。人类的碳酸酐酶属α型。
近年又有η型与ι型的碳酸酐酶被发现。
α型
脊椎动物、部分藻类与细菌具有α型的碳酸酐酶。
| 碳酸酐酶 | 基因 | 分子量[4] (kDa) |
分布位置 | 人类酵素的效率[a][5] (s−1) | 对磺酰胺的抑制系数（KI (nM)）[5] | |
|---|---|---|---|---|---|---|
| 细胞 | 组织[4] | |||||
| 碳酸酐酶I | CA1 | 29 | 细胞质 | 红血球与消化道 | 2.0 × 105 | 250 |
| 碳酸酐酶II | CA2 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 1.4 × 106 | 12 |
| 碳酸酐酶III | CA3 | 29 | 细胞质 | 一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均为碳酸酐酶III） | 1.3 × 104 | 240000 |
| 碳酸酐酶IV | CA4 | 35 | 胞外（与糖磷脂酰肌醇相连） | 消化道、肾 | 1.1 × 106 | 74 |
| 碳酸酐酶VA | CA5A | 34.7（估计） | 线粒体 | 肝脏 | 2.9 × 105 | 63 |
| 碳酸酐酶VB | CA5B | 36.4（估计） | 线粒体 | 广泛分布 | 9.5 × 105 | 54 |
| 碳酸酐酶VI | CA6 | 39–42 | 分泌至胞外 | 唾液与母乳 | 3.4 × 105 | 11 |
| 碳酸酐酶VII | CA7 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 9.5 × 105 | 2.5 |
| 碳酸酐酶IX | CA9 | 54, 58 | 细胞膜 | 消化道（数种肿瘤组织亦有分布） | 3.8 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XII | CA12 | 44 | 活性位点位于胞外 | 肾（数种肿瘤组织亦有分布） | 4.2 × 105 | 5.7 |
| 碳酸酐酶XIII[6] | CA13 | 29 | 细胞质 | 广泛分布 | 1.5 × 105 | 16 |
| 碳酸酐酶XIV | CA14 | 54 | 活性位点位于胞外 | 肾、心脏、骨骼肌、脑 | 3.1 × 105 | 41 |
| CA-XV[7] | CA15 | 34–36 | 胞外（与糖磷脂酰肌醇相连） | 肾（不存在于人类组织） | 4.7 × 105 | 72 |
β型
γ型
甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。
δ型
ɛ型
ɛ型碳酸酐酶见于部分化学自营细菌与蓝菌的羧酶体[9]，其结构与β型有相似之处，可能为同源，但氨基酸序列已彻底分化[8]。
ζ型
ζ型碳酸酐酶仅见于矽藻等部分藻类[10]。威氏海链藻（一种矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用镉（而非锌）为辅酶[11]。
η型
η型碳酸酐酶见于疟原虫，过去被认为属于α型，后来发现其金属离子螯合模式等特征与其不同[12]。
ι型
ι型碳酸酐酶为截至现在最晚发现的碳酸酐酶，自假微型海链藻（一种矽藻）中发现，也存在其他海生浮游藻类。相较于其他碳酸酐酶使用锌离子催化，ι型碳酸酐酶使用锰离子催化[13]。一些细菌可能也具此类碳酸酐酶[14]。
参见
注脚
参考文献
- ^ Badger MR, Price GD. The role of carbonic anhydrase in photosynthesis. Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1994, 45: 369–392. doi:10.1146/annurev.pp.45.060194.002101.
- ^ PDB101: Molecule of the Month: Carbonic Anhydrase. RCSB: PDB-101. [3 December 2018]. （原始内容存档于2022-11-13）.
- ^ Krishnamurthy VM, Kaufman GK, Urbach AR, Gitlin I, Gudiksen KL, Weibel DB, Whitesides GM. Carbonic anhydrase as a model for biophysical and physical-organic studies of proteins and protein-ligand binding. Chemical Reviews. March 2008, 108 (3): 946–1051. PMC 2740730
. PMID 18335973. doi:10.1021/cr050262p.
- ^ 4.0 4.1 Unless else specified: Boron WF. Medical Physiology: A Cellular And Molecular Approach. Elsevier/Saunders. 2005. ISBN 978-1-4160-2328-9. Page 638
- ^ 5.0 5.1
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- ^ Hilvo M, Tolvanen M, Clark A, Shen B, Shah GN, Waheed A, et al. Characterization of CA XV, a new GPI-anchored form of carbonic anhydrase. The Biochemical Journal. November 2005, 392 (Pt 1): 83–92. PMC 1317667 . PMID 16083424. doi:10.1042/BJ20051102.
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- ^ So AK, Espie GS, Williams EB, Shively JM, Heinhorst S, Cannon GC. A novel evolutionary lineage of carbonic anhydrase (epsilon class) is a component of the carboxysome shell. Journal of Bacteriology. February 2004, 186 (3): 623–30. PMC 321498 . PMID 14729686. doi:10.1128/JB.186.3.623-630.2004.
- ^ Alterio V, Langella E, Buonanno M, Esposito D, Nocentini A, Berrino E; et al. Zeta-carbonic anhydrases show CS2 hydrolase activity: A new metabolic carbon acquisition pathway in diatoms?. Comput Struct Biotechnol J. 2021, 19: 3427–3436. PMC 8217695 . PMID 34194668. doi:10.1016/j.csbj.2021.05.057.
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- ^ Jensen EL, Clement R, Kosta A, Maberly SC, Gontero B. A new widespread subclass of carbonic anhydrase in marine phytoplankton. The ISME Journal. August 2019, 13 (8): 2094–2106. PMC 6776030 . PMID 31024153. doi:10.1038/s41396-019-0426-8.
- ^ Del Prete S, Nocentini A, Supuran CT, Capasso C. Burkholderia territorii. Journal of Enzyme Inhibition and Medicinal Chemistry. December 2020, 35 (1): 1060–1068. PMC 7191908 . PMID 32314608. doi:10.1080/14756366.2020.1755852.
